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Régulation de la glycolyse 
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Inscrit le: 29 Juin 2009 23:07
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En revoyant mon cours je me rend compte que je n'ai absolument pas compris en quoi consistait la régulation de la glycolyse....
Qielqu'un aurait-il les idées un peu plus claires que moi??? :?


20 Nov 2009 00:56
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En gros pour c'est le contrôle des enzymes qui agissent en réaction 1/3/10.


20 Nov 2009 11:41

Inscrit le: 29 Juin 2009 23:07
Messages: 41
Oui mais comment ça marche exactement??? :D


20 Nov 2009 13:46
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Inscrit le: 12 Oct 2008 15:43
Messages: 709
Les étapes soumises à régulation sont celles qui sont irréversibles (delta G très négatif), donc avec l'hexokinase (ou glucokinase), la phosphofructokinase et la pyruvate kinase. Elles sont régulées soit de façon allostérique, par des activateurs ou des inhibiteurs allostériques (par exemple la phosphofructokinase est activée par la fructose 1,6 biphosphate et l'ADP mais est inhibée par l'ATP car ça sert à rien d'en produire si y en a déjà...), soit par modification covalente sous influence hormonale, comme la pyruvate kinase qui est activée sous sa forme déphosphorylée. Donc si on a une hyperglycémie, l'insuline va venir déphosphoryler la pyruvate kinase qui va permettre à la glycolyse de continuer. Donc en gros, la régulation de la glycolyse se fait à différents niveaux et de façons variées, et permet une juste adaptation du métabolisme par rapport aux besoins.
J'espère que j'ai été assez clair et que ça va t'aider !

_________________
Ben, ex-tuteur version 2010/2011 des numéros 481 à 504 - Amphi 2000 ;)
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http://www.youtube.com/watch?v=wp27fTP56Vo


20 Nov 2009 14:22
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Inscrit le: 29 Juin 2009 23:07
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Merci beaucoup!!! 8)


20 Nov 2009 14:25
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Inscrit le: 25 Sep 2009 20:50
Messages: 210
Localisation: Entre ma chaise et l'écran
La régulation de la glycolyse se fait en 3 points:

Le 1er se fait au niveau de l'hexokinase, qui transforme le glucose en glucose-6-phosphate ( à ne pas confondre avec la glucokinase qui elle n'est pas régulée ). L'hexokinase est inhibée allostériquement par le glucose-6-phosphate, c'est à dire que plus il y aura de G6P moins l'enzyme fera son boulot...

La 2e régulation se fait au niveau de la phosphofructokinase qui transforme le fructose 6 phosphate en fructose 1,6 bisphosphate. Elle est d'un côté inhibée par un excès de citrate ou d'ATP, et d'un autre stimulée par la présence de fructose 2,6 bisphosphate.
Le fructose 2,6 bisphosphate est particulier : il est formé à partir de fructose 6 phosphate par la phosphofructokinase 2. Cette réaction se fait surtout en présence d'insuline ( ou d'adrénaline dans le coeur ), et est stimulée allostériquement par la présence du F6P. Mais le F2,6BP peut également être retransformé en F6P par l'intermédiaire de la fructose 2,6 bisphophatase qui elle est stimulée par le glucagon dans le foie, et est inhibée allostériquement par le F6P . La régulation de ces enzymes par les hormones se fait par modifications covalentes mais je vais pas rentrer dans le détail c'est déjà suffisamment compliqué comme ça...

La 3e et dernière régulation, celle qui transforme le phophoénolpyruvate en pyruvate par la pyruvate kinase, est contrôlée par modification covalente de l'enzyme et par inhibiteurs/activateurs allostériques à la fois. Quand l'enzyme est phosphorylée via la protéine kinase contrôlée par le glucagon ( la même que celle de la régulation du métabolisme du glycogène ), elle devient inactive, et inversement par l'insuline. Pour le reste, l'acétyl-CoA et l'ATP sont des inhibiteurs allostériques de cette enzyme alors que le fructose 1,6 bisphosphate en est un activateur.

Oui je mets un temps dingue à poster résultat y'a déjà eu une réponse mais autant être complet ^^". Et pour reprendre ce qu'a dit benni14 tout est logique, la régulation va dans le sens d'une adaptation aux besoins. Les cellules ne vont pas produire plus d'énergie si elles en ont suffisament et inversement ...

_________________
Une réponse convenable aujourd'hui vaut mieux que la meilleure des réponses demain. (P1


20 Nov 2009 14:31
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Inscrit le: 29 Juin 2009 23:07
Messages: 41
De plus en plus précis, merci! :P


20 Nov 2009 19:53
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